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,注意待检试剂的分子量以及纯度。配制特定浓度溶液时计算要准确,并且要考虑称量的可行性,如需要称量的太少而天平的敏感度过低,会降低称量准确性,此时要先配制成高浓度的母液再进步稀释。 注意待检试剂的溶解度。要了解试剂是脂溶性还是水溶性,溶解度是多少,如果是脂溶性而实验条件是要求在水相中,那么该加何种助溶剂或进行何种操作以助溶?例如某些多肽类物质由于含有较多的疏水性氨基酸,因而具有较强的疏水性,但常规生物体体内环境中多为水相环境,因此在使用此类试剂时应特别注意其溶解程度。般难溶于水溶剂的试剂可先使用少量DMSO进行溶解,然后再滴滴慢慢加入水相溶剂中进行稀释,并辅助以超声处理助溶。再如测定MP实验时常用到的种磷酸酯酶的IMX,先使用DMSO进行溶解,但加入到水相溶剂中时就会析出,要使用沸水浴加热并摇晃均匀使其溶解于水溶剂。当需要使用梯度浓度的待检试剂进行研究时,要注意高浓度剂量组的试剂可以溶解。

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    对纯化蛋白进行质谱分析 下面,我们用“古老”的蛋白质组学研究方法——2维凝胶电泳法(two-dimensionlgeleletrophoresis,2DE)结合质谱分析法对纯化蛋白进行质谱分析的策略为例进行介绍(图2)。待测目标蛋白经消化酶解之后经由质谱仪进行鉴定,通常使用的都是MLDI-ToF质谱仪来获取肽链指纹图谱(peptidemssfingerprint)。近,出现了好几种该策略的改进方法,即将各种连续电泳分离方法(sequentileletrophoretiseprtionmethod)或色谱分离方法(hromtogrphiseprtionmethod)结合进来,以提高质谱检测时的峰容量,这样就提高了对复杂样品的分辨率。定量分析则是在蛋白质水平通过比较不同样品中目标蛋白的信号强度来完成的。
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